Libros y Capítulos de Libros

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Examinando Libros y Capítulos de Libros por Autor "de la Cruz Leyva, María Concepción"

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  • Parte de libro
    Acceso Abierto
    StSBTC-3: una serín proteasa de Solanum tuberosum con actividad antiplaquetaria y fibrin(ogen) olítica
    (Universidad de San Carlos de Guatemala; Universidad Juárez Autónoma de Tabasco, 2016) Pepe, Alfonso; Frey, María Eugenia; Muñoz, Fernando; Fernández, Belén; Daleo, Gustavo Raúl; Guevara, Gabriela; de la Cruz Leyva, María Concepción; González Cortés, Nicolás; González de la Cruz, José Ulises; Durán Mendoza, Temani; Perera García, Martha Alicia; Benítez Mandujano, Mario Alfredo
    Las serín proteasas están ampliamente distribuidas y pueden ser encontradas en todos los reinos. Se han propuesto serín proteasas de plantas como agentes anticoagulantes y antiplaquetarios. En el presente trabajo reportamos la actividad fibrinogenolítica y antiplaquetaria de una proteasa del tipo subtilisina de Solanum tuberosum (StSBTc-3), previamente identificada y purificada en nuestro laboratorio. Los resultados obtenidos muestran que StSBTc-3 es capaz de degradar todas las cadenas del fibrinógeno y redisolver el coagulo de fibrina en forma dosis dependiente. También se realizó una caracterización bioquímica de la proteasa en estudio. El pH óptimo para la actividad fibrinogenolítica fue 8 y la temperatura óptima fue de 37 C. StSBTc-3 presentó un amplio rango de actividad en función del pH (5 a 12). En cuanto a la temperatura, presentó actividad entre 30 C 60 C. También se determinaron siete sitios de clivado de la cadena B de la insulina. Se realizaron ensayos para determinar la actividad antiplaquetaria. Estos muestran que StSBTc-3 es capaz de inhibir la agregación plaquetaria. StSBTc-3 no produce hemólisis a las concentraciones utilizadas. Los resultados sugieren que StSBTc-3 puede ser evaluada para ser utilizada en el tratamiento de enfermedades cardiovasculares con desórdenes trombóticos.
  • Parte de libro
    Acceso Abierto
    Transient expression of plant specific domain of potato aspartic proteases (Stap-Psi) restricts P. Infestans spread in potato leaves
    (Universidad de San Carlos de Guatemala; Universidad Juárez Autónoma de Tabasco, 2016) Frey, María Eugenia; Pepe, Alfonso; Daleo, Gustavo Raúl; Guevara, María Gabriela; de la Cruz Leyva, María Concepción; González Cortés, Nicolás; González de la Cruz, José Ulises; Durán Mendoza, Temani; Perera García, Martha Alicia; Benítez Mandujano, Mario Alfredo
    Plant specific insert (PSI) is a domain present in the precursors and mature atypical plant aspartic proteases (APs). Several plant APs have been associated with the plant mechanism of defence against pathogens. However, only two (StAP1 and StAP3, for Solanum tuberosum APs) of these proteases, contain the PSI domain into the mature form. We have previously reported the cytotoxic activity of the recombinant StAP-PSI towards plant pathogens. However the role of PSI domain of StAPs in the plant mechanism defense is still unknown. The aim of this work was to analyze the effect of transient expression of StAP-PSI in potato leaves infected by P. infestans. Results obtained show that StAP-PSI expression reduces the P. infestans affected area in a 60 % compared with the control ones. Analysis by qPCR shows an increase of the transcript level of the hypersensitive response marker (hsr203J) in potato leaves that express StAP-PSI, independent of the P. infestans infection; however the highest increase of this gene was detected in leaves at 6 h. after infection. Additionally, an increase of the WRKI1 transcript level was detected in potato leaves that express StAP-PSI. Results obtained here indicate that, PSI domain of StAPs could have a direct (as antimicrobial compound) and indirect (as an inductor molecule) role in the plant mechanism to restrict the pathogen spread.