Artículos y presentaciones en Congresos
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Examinando Artículos y presentaciones en Congresos por Autor "Buttazzoni de Cozzarin, Marta Susana"
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Acceso Abierto Proteasas de bromeliaceae: I. Estudio preliminar de la fracción proteolíticamente activa presente en frutos de Bromelia laciniosa Mart.(1984) Buttazzoni de Cozzarin, Marta Susana; Caffini, Néstor Oscar; Priolo de Lufrano, Nora Silvia; Natalucci, Claudia LuisaProteolitically active preparations obtained from matute fruits of Brornelia Iaciniosa Mart. were analyzed by molecular sieve chromatography (Sephadex G-75, Superhe). Best resolution and higher activity are achieved by direct trituration of fruits with cold acetone. Proteolytic capacity is notably diminished in case of unripe fruits. - Artículo
Acceso Abierto Proteasas de Bromeliaceae: II. Separación, caracterización y fraccionamiento de una proteasa aislada de frutos de Bromelia Hieronymi Mez.(1985) Priolo de Lufrano, Nora Silvia; Buttazzoni de Cozzarin, Marta Susana; Caffini, Néstor Oscar; Natalucci, Claudia LuisaA partir de frutos verdes de Bromelia hieronymi Mez se obtuvieron dos preparaciones proteolíticamente activas, que manifiestan su máximo poder caseinolítico a 60ºC y pH 6.85, observándose un segundo pico a pH 7.57. Al ser sometidas a cromatografías de intercambio aniónico (DEAE-Sephacel) ambas preparaciones se resuelven en tres fracciones activas: la primera de ellas es la de mayor potencialidad proteolítica, pero no es contenida por el intercambiador usado, aunque si por uno catiónico (SP Sephadex C50), que la descompone en dos fracciones proteicas, una de las cuales retiene la capacidad caseinolítica - Artículo
Acceso Abierto Proteasas de Bromeliaceae: III. Condiciones óptimas de acción, estabilidad y purificación de la proteasa aislada de frutos de Bromelia laciniosa Mart.(1986) Priolo de Lufrano, Nora Silvia; Buttazzoni de Cozzarin, Marta Susana; Caffini, Néstor Oscar; Natalucci, Claudia LuisaA partir de frutos maduros de Bromelia Laciniosa Mart., se obtuvo una proteasa que manifiesta su máxima actividad caseinolítica a 60 ºC y pH 6,4. El agregado de cisteína incrementa notoriamente la capacidad proteolítica y aumenta la estabilidad de la enzima a temperaturas elevadas. El pasaje de la proteasa no purificada a través de Sephadex G-75 permite separar tres fraccione,una de las cuales (peso molecular 15.000-20.000) retiene la actividad proteolítica: esta última se resuleve en al menos tres fracciones (solamente una de ellas activa) por intercambio iónico sobre DEAE-Sephacel con gradiente lineal de cloruro de sodio 0,2-0,8 M