Artículos y presentaciones en Congresos
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Examinando Artículos y presentaciones en Congresos por Autor "Caffini, Néstor Oscar"
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Acceso Abierto Caracterización parcial de una proteinasa coagulante de la leche aislada del alcaucil (Cynara scolymus L., Asteraceae)(1997) Llorente, Berta Elizabet; Brutti, Cristina B.; Caffini, Néstor Oscar; Natalucci, Claudia LuisaThe presence of proteinases in Cynara scolyrnus L. ( artichoke ) has been investigated by determining the proteolytic and milk clotting activities of crude extracts of different parts of the inflorescence in various stages of development, as well as of leaves and roots. Although all the preparations showed a certain extent of proteolytic activity, only those of adult leaves, pappus, and immature and mature flowers were able to clot milk. The extract of the upper (violet) part of mature flowers exhibited optimum activity at acid pH values (90% of maximum activity at pH 3.5 - 5.0) which was strongly inhibited by pepstatine A, suggesting the presence of aspartic proteinases. This extract had a low thermal stability at temperatures above 45ºC, which could be a useful property in cheese making process, as it could be quickly inactivated by moderate heating. - Artículo
Acceso Abierto Estudio preliminar de "Macrodontina", una nueva cisteinilproteinasa aislada de frutos de Pseudananas macrodontes (Morr.) Harms (Bromeliaceae)(1994) Brullo, Adriana; Hilal, Rosana M.; Caffini, Néstor Oscar; Natalucci, Claudia LuisaFrom inmature fruits of Pseudananas macrodontes (Morr.) Harms, known as ihvirá in the northeast of Argentina, has been isolated and partially characterized a sulfhydril-protease highly active between pH 7 and 10. The acetonic precipitates are quite stable at temperatures below 45ºC and not affected by freezing or liophylization. Anionic exchange chromatography (DEAE-Sepharose Fast Flow) affords two active fractions, both well resolved by gel filtration (Sephadex G-75). The electrophoretic pattern (SDS-PAGE) of the acetonic precipitate shows six protein fractions, between 14 and 67 kDa, but the zymogram reveals the presente of three active fractions, of about 27,30, arid 54 kDa. - Artículo
Acceso Abierto Proteasas de bromeliaceae: I. Estudio preliminar de la fracción proteolíticamente activa presente en frutos de Bromelia laciniosa Mart.(1984) Buttazzoni de Cozzarin, Marta Susana; Caffini, Néstor Oscar; Priolo de Lufrano, Nora Silvia; Natalucci, Claudia LuisaProteolitically active preparations obtained from matute fruits of Brornelia Iaciniosa Mart. were analyzed by molecular sieve chromatography (Sephadex G-75, Superhe). Best resolution and higher activity are achieved by direct trituration of fruits with cold acetone. Proteolytic capacity is notably diminished in case of unripe fruits. - Artículo
Acceso Abierto Proteasas de Bromeliaceae: II. Separación, caracterización y fraccionamiento de una proteasa aislada de frutos de Bromelia Hieronymi Mez.(1985) Priolo de Lufrano, Nora Silvia; Buttazzoni de Cozzarin, Marta Susana; Caffini, Néstor Oscar; Natalucci, Claudia LuisaA partir de frutos verdes de Bromelia hieronymi Mez se obtuvieron dos preparaciones proteolíticamente activas, que manifiestan su máximo poder caseinolítico a 60ºC y pH 6.85, observándose un segundo pico a pH 7.57. Al ser sometidas a cromatografías de intercambio aniónico (DEAE-Sephacel) ambas preparaciones se resuelven en tres fracciones activas: la primera de ellas es la de mayor potencialidad proteolítica, pero no es contenida por el intercambiador usado, aunque si por uno catiónico (SP Sephadex C50), que la descompone en dos fracciones proteicas, una de las cuales retiene la capacidad caseinolítica - Artículo
Acceso Abierto Proteasas de Bromeliaceae: III. Condiciones óptimas de acción, estabilidad y purificación de la proteasa aislada de frutos de Bromelia laciniosa Mart.(1986) Priolo de Lufrano, Nora Silvia; Buttazzoni de Cozzarin, Marta Susana; Caffini, Néstor Oscar; Natalucci, Claudia LuisaA partir de frutos maduros de Bromelia Laciniosa Mart., se obtuvo una proteasa que manifiesta su máxima actividad caseinolítica a 60 ºC y pH 6,4. El agregado de cisteína incrementa notoriamente la capacidad proteolítica y aumenta la estabilidad de la enzima a temperaturas elevadas. El pasaje de la proteasa no purificada a través de Sephadex G-75 permite separar tres fraccione,una de las cuales (peso molecular 15.000-20.000) retiene la actividad proteolítica: esta última se resuleve en al menos tres fracciones (solamente una de ellas activa) por intercambio iónico sobre DEAE-Sephacel con gradiente lineal de cloruro de sodio 0,2-0,8 M - Artículo
Acceso Abierto Proteasas de Bromeliaceae: V. Separación y purificación de sulfhidril - proteasas presentes en frutos de Bromelia balaasae Mez(1988) Priolo de Lufrano, Nora Silvia; López , Laura María Isabel; Caffini, Néstor Oscar; Natalucci, Claudia LuisaAlmost ripe fruits of Bromelia balansae Mez (Bromeliaceae) were blade homogeneized within cold (-20 O C ) acetone, providing a crude preparation that could be partialiy solubllized in phosphate buffer (pH 6,4) containing EDTA and cysteine 5 mM. Solutions hydrolize casein (maximum a c t ~ t ypH 6.25-8.5O), the activity being enhanced by addition of cysteine. The crude enzyme was purified by molecular sieve chromatography (Sephadex G-75, Superfme) and ion exchange chromatography (DEAE- and CM-Sepharose). Three proteolitically active fractions were thus obtained - Comunicacion
Acceso Abierto Proteasas presentes en el látex de frutos de Maclura pomifera (Raf.) Schneid. (Moraceae)(1989) López , Laura María Isabel; Natalucci, Claudia Luisa; Caffini, Néstor OscarLatex obtained by superficial incisions of Machra pomifera fruits, received on cold neutral phosphate buffer and centrifuged to remove gummy material, affords a crude extract with higher proteolylic activity between pH 8.75 and 10.6 and a notably thermal stability that can be advantageously kept as lyophyhed powder. Acetone precipitation followed by ion exchange chromatography (DEAE-Sepharose CL-6B and CM-Sepharose CL-6B) allows the purification of three active fractions.