CIProVe

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https://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/6947
El Centro de Investigación de Proteínas Vegetales (CIProVe) fue creado por Resolución del Honorable Consejo Superior de la Universidad Nacional de La Plata el 1º de septiembre de 1992 y es uno de los principales grupos de Latinoamérica dedicado a estudios básicos y aplicados de proteínas de origen vegetal. Depende académicamente del Departamento de Ciencias Biológicas de la Facultad de Ciencias Exactas y en él se desarrollan estudios de investigación y desarrollo, consistentes en el aislamiento, purificación y caracterización de fitoproteasas provenientes de fuentes naturales o de cultivos in vitro, para su uso en tecnología de alimentos, industria del cuero, tratamiento de efluentes industriales, síntesis enzimática en medio orgánico y aplicaciones biomédicas. Más recientemente se ha iniciado una línea de inhibidores de proteasas. También realiza una creciente tarea de vinculación con el sector productivo, tanto en el dosaje y análisis de proteínas enzimáticas y no enzimáticas como en el desarrollo de procesos de purificación de proteasas. La formación de recursos humanos es uno de los principales objetivos del CIProVe. De allí la presencia de becarios y tesistas de la UNLP y de otras Universidades, tanto del país como del exterior y la oferta de cursos de posgrado.

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Examinando CIProVe por Autor "Colombo, María Laura"

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  • Artículo
    Acceso Abierto
    Peptidasas aspárticas de flores de Asteraceae con potencial aplicación biotecnológica
    (2016) Colombo, María Laura; Liggieri, Constanza Silvina; Vairo Cavalli, Sandra
    En las últimas décadas el interés por las peptidasas se ha incrementado significativamente. La gran mayoría de las enzimas comerciales que se emplean se obtienen principalmente de microorganismos. Sin embargo, también pueden ser extraídas de especies vegetales que se presentan como una fuente promisoria de estas moléculas. De hecho, las peptidasas vegetales son ampliamente utilizadas en la industria alimentaria, farmacéutica, biotecnológica y de detergentes, y son candidatas atractivas para el desarrollo de nuevos fármacos y en terapias combinadas. Están ampliamente distribuidas en los organismos vivos. Típicamente presentan un prodominio autoinhibitorio, que debe ser eliminado para activar la enzima. Si bien todas llevan a cabo la misma reacción que consiste en la hidrólisis de los enlaces peptídicos de las proteínas, difieren sin embargo, en la especificidad de sustrato, pH óptimo, la temperatura y otros parámetros que hacen que sus propiedades sean únicas, mostrando una gran diversidad funcional. Dentro de estas moléculas, las peptidasas aspárticas (PAs), constituyen una de las principales clases de peptidasas. Las flores de cardo (familia Asteraceae) son una fuente rica de PAs. Con el fin de asegurar una fuente continua de dichas enzimas, las mismas pueden ser obtenidas de su fuente natural o por métodos recombinantes. Debido a sus propiedades características se emplean en diversos procesos industriales. Ejemplos de aplicaciones tradicionales de estas peptidasas como fabricación de queso así como otras aplicaciones promisorias como la obtención de péptidos bioactivos con actividad antimicrobiana y citotóxica, acción en la remodelación de la matriz extracelular, inmovilización en esponjas de quitosano, catalizadores en medios orgánicos son discutidas en esta revisión.
  • Artículo
    Acceso Abierto
    β-carbonic anhydrases play a role in salicylic acid perception in Arabidopsis
    (2017) Medina-Puche, Laura; Castello, María José; Canet, Juan Vicente; Lamilla, Julián; Colombo, María Laura; Tornero, Pablo
    The plant hormone salicylic acid (SA) is required for defense responses. NON EXPRESSER OF PATHOGENESIS RELATED 1 (NPR1) and NON RECOGNITION OF BTH-4 (NRB4) are required for the response to SA in Arabidopsis (Arabidopsis thaliana). Here, we isolated several interactors of NRB4 using yeast two-hybrid assays. Two of these interactors, βCA1 and βCA2, are β-carbonic anhydrase family proteins. Since double mutant βca1 βca2 plants did not show any obvious phenotype, we investigated other βCAs and found that NRB4 also interacts with βCA3 and βCA4. Moreover, several βCAs interacted with NPR1 in yeast, including one that interacted in a SA-dependent manner. This interaction was abolished in loss-of-function alleles of NPR1. Interactions between βCAs and both NRB4 and NPR1 were also detected in planta, with evidence for a triple interaction, NRB4- βCA1-NPR1. The quintuple mutant βca1 βca2 βca3 βca4 βca6 showed partial insensitivity to SA. These findings suggest that one of the functions of carbonic anhydrases is to modulate the perception of SA in plants.