Artículos y presentaciones en Congresos

URI https://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/7051

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  • Documento de conferencia
    Acceso Abierto
    Centro de Investigación de Proteínas Vegetales: pasado, presente y perspectivas
    (2018) Obregón, Walter David; Vairo Cavalli, Sandra; Bruno, Mariela Anahí; Morcelle del Valle, Susana
    El actual Centro de Investigación de Proteínas Vegetales (CIProVe) fue creado como Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales (LIProVe) en 1992 y es uno de los principales grupos de Latinoamérica dedicado a estudios básicos y aplicados de proteínas de origen vegetal. En 2016 pasó a ser Centro Asociado de la CICPBA. Históricamente, se han realizado investigaciones vinculadas a la purificación, caracterización y aplicación de peptidasas de origen vegetal en diversos procesos de interés industrial, tales como tratamiento de efluentes, curtido de cueros, elaboración de quesos y otros productos y aditivos alimentarios. Las líneas actuales que lideran los investigadores activos del Centro incluyen la producción de hidrolizados a partir de proteínas alimentarias que contengan péptidos bioactivos y la exploración de dichas actividades, la clonación y expresión de defensinas vegetales y otros dominios proteicos con potencial actividad antimicrobiana, el screening de inhibidores de peptidasas provenientes de diversas especies vegetales y el empleo de lipasas y proteasas de plantas autóctonas como biocatalizadores, en la obtención de surfactantes derivados de aminoácidos y el estudio de sus propiedades. En base a esto, se plantea un proyecto, en el que confluirían todas las líneas mencionadas, destinado a la búsqueda, generación y estudio de compuestos antimicrobianos novedosos, a través de distintas estrategias.
  • Artículo
    Acceso Abierto
    Peptidasas aspárticas de flores de Asteraceae con potencial aplicación biotecnológica
    (2016) Colombo, María Laura; Liggieri, Constanza Silvina; Vairo Cavalli, Sandra
    En las últimas décadas el interés por las peptidasas se ha incrementado significativamente. La gran mayoría de las enzimas comerciales que se emplean se obtienen principalmente de microorganismos. Sin embargo, también pueden ser extraídas de especies vegetales que se presentan como una fuente promisoria de estas moléculas. De hecho, las peptidasas vegetales son ampliamente utilizadas en la industria alimentaria, farmacéutica, biotecnológica y de detergentes, y son candidatas atractivas para el desarrollo de nuevos fármacos y en terapias combinadas. Están ampliamente distribuidas en los organismos vivos. Típicamente presentan un prodominio autoinhibitorio, que debe ser eliminado para activar la enzima. Si bien todas llevan a cabo la misma reacción que consiste en la hidrólisis de los enlaces peptídicos de las proteínas, difieren sin embargo, en la especificidad de sustrato, pH óptimo, la temperatura y otros parámetros que hacen que sus propiedades sean únicas, mostrando una gran diversidad funcional. Dentro de estas moléculas, las peptidasas aspárticas (PAs), constituyen una de las principales clases de peptidasas. Las flores de cardo (familia Asteraceae) son una fuente rica de PAs. Con el fin de asegurar una fuente continua de dichas enzimas, las mismas pueden ser obtenidas de su fuente natural o por métodos recombinantes. Debido a sus propiedades características se emplean en diversos procesos industriales. Ejemplos de aplicaciones tradicionales de estas peptidasas como fabricación de queso así como otras aplicaciones promisorias como la obtención de péptidos bioactivos con actividad antimicrobiana y citotóxica, acción en la remodelación de la matriz extracelular, inmovilización en esponjas de quitosano, catalizadores en medios orgánicos son discutidas en esta revisión.
  • Artículo
    Acceso Abierto
    β-carbonic anhydrases play a role in salicylic acid perception in Arabidopsis
    (2017) Medina-Puche, Laura; Castello, María José; Canet, Juan Vicente; Lamilla, Julián; Colombo, María Laura; Tornero, Pablo
    The plant hormone salicylic acid (SA) is required for defense responses. NON EXPRESSER OF PATHOGENESIS RELATED 1 (NPR1) and NON RECOGNITION OF BTH-4 (NRB4) are required for the response to SA in Arabidopsis (Arabidopsis thaliana). Here, we isolated several interactors of NRB4 using yeast two-hybrid assays. Two of these interactors, βCA1 and βCA2, are β-carbonic anhydrase family proteins. Since double mutant βca1 βca2 plants did not show any obvious phenotype, we investigated other βCAs and found that NRB4 also interacts with βCA3 and βCA4. Moreover, several βCAs interacted with NPR1 in yeast, including one that interacted in a SA-dependent manner. This interaction was abolished in loss-of-function alleles of NPR1. Interactions between βCAs and both NRB4 and NPR1 were also detected in planta, with evidence for a triple interaction, NRB4- βCA1-NPR1. The quintuple mutant βca1 βca2 βca3 βca4 βca6 showed partial insensitivity to SA. These findings suggest that one of the functions of carbonic anhydrases is to modulate the perception of SA in plants.
  • Artículo
    Acceso Abierto
    Biochemical and MALDI-TOF Mass Spectrometric Characterization of a Novel Native and Recombinant Cystine Knot Miniprotein from Solanum tuberosum subsp. andigenum cv. Churqueña
    (MDPI (Multidisciplinary Digital Publishing Institute), 2018) Cotabarren, Juliana; Tellechea, Mariana Edith; Tanco, Sebastián Martín; Lorenzo, Julia; Garcia-Pardo, Javier; Avilés, Francesc Xavier; Obregón, Walter David
    Cystine-knot miniproteins (CKMPs) are an intriguing group of cysteine-rich molecules that combine the characteristics of proteins and peptides. Typically, CKMPs are fewer than 50 residues in length and share a characteristic knotted scaffold characterized by the presence of three intramolecular disulfide bonds that form the singular knotted structure. The knot scaffold confers on these proteins remarkable chemical, thermal, and proteolytic stability. Recently, CKMPs have emerged as a novel class of natural molecules with interesting pharmacological properties. In the present work, a novel cystine-knot metallocarboxypeptidase inhibitor (chuPCI) was isolated from tubers of Solanum tuberosum, subsp. andigenum cv. Churqueña. Our results demonstrated that chuPCI is a member of the A/B-type family of metallocarboxypeptidases inhibitors. chuPCI was expressed and characterized by a combination of biochemical and mass spectrometric techniques. Direct comparison of the MALDI-TOF mass spectra for the native and recombinant molecules allowed us to confirm the presence of four different forms of chuPCI in the tubers. The majority of such forms have a molecular weight of 4309 Da and contain a cyclized Gln in the N-terminus. The other three forms are derived from N-terminal and/or C-terminal proteolytic cleavages. Taken together, our results contribute to increase the current repertoire of natural CKMPs.
  • Documento de conferencia
    Acceso Abierto
    Caracterización de las propiedades fisicoquímicas y del mecanismo de interacción con membranas biológicas de surfactantes derivados de arginina
    (2017) Hermet, Melisa; Fait, María Elisa; Morcelle del Valle, Susana; Bakás, Laura Susana
    Se caracterizaron algunas propiedades fisicoquímicas de dos surfactantes derivados de arginina, Bz-Arg-NHC10 y Bz-Arg-NHC12, así como su interacción con membranas biológicas utilizando glóbulos rojos humanos (GRH) como sistema modelo. Dichos compuestos fueron capaces de reducir la tensión superficial del agua a un valor constante, y mostraron además concentraciones micelares críticas (CMC) definidas. La observación de agregados cilíndricos de Bz-Arg-NHCn a través de microscopía de fuerza atómica corroboró las predicciones basadas en los valores del parámetro de empaquetamiento. Los estudios de la actividad hemolítica evidenciaron que la solubilización de la membrana de GRH es inducida por los agregados de los surfactantes, ya que solo se observó lisis celular a concentraciones mayores que sus respectivas CMC. Los cambios morfológicos observados en los GRH expuestos a los surfactantes demostraron la existencia de dos fenómenos involucrados en el mecanismo hemolítico: la incorporación de monómeros de surfactante en la capa externa de la membrana de los GRH, que provoca su desestabilización con la consiguiente formación de equinocitos y liberación de microvesículas, y la extracción de los componentes de la membrana, resultante de colisiones con los agregados de los surfactantes, lo que provoca una disminución del área relativa de la capa externa y favorece la aparición de estomatocitos.